O chamado pH ótimo é o pH em que a atividade enzimática é máxima. Gráfico da influência do pH na velocidade da ação de três enzimas diferentes. A Pepsina, que tem ação em pH ácido, a tripsina, que tem ação em pH básico, e a amilase salivar, que age em pH neutro.
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. ... A maioria das enzimas humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de temperatura normal do nosso corpo.
Para encontrá-la é necessário chegar ao Km, que é a concentração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima. Ao comparar os Kms é possível encontrar qual enzima tem maior afinidade pelo seu substrato. Segundo o professor, quanto menor o valor do Km, maior é a afinidade.
Km é uma medida da afinidade da enzima pelo substrato, quanto menor o Km maior a afinidade.
Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato, com Vmáx (velocidade máxima) e Km (concentração de substrato produzindo taxa de reação de 1/2 Vmáx) marcada.
Quando uma mesma enzima atua sobre mais de um substrato, esta constante permite identificar o substrato “natural” (principal) que será o de menor Km sendo que este é inversamente relacionado com a afinidade da enzima pelo substrato.
O quilômetro ou quilómetro (km) é uma unidade de medida de comprimento que deriva do metro e pertence ao Sistema Internacional de Unidades (SI). A palavra "quilômetro" resulta da combinação do prefixo quilo ("mil") com a palavra metro, razão por que um quilômetro equivale a mil metros.
A constante de Michaelis Menten é portanto a concentração de substrato para a qual a velocidade da reacção é metade da velocidade máxima. Um inibidor competitivo de uma enzima é uma molécula capaz de se ligar à enzima e impedir a ligação da mesma ao substrato.
Compreender que a velocidade máxima (Vmax) de uma reação é uma "variável", já que depende da concentração de enzimas, não é simples apenas mostrando as equações matemáticas que levam à dedução da equação de Michaelis-Menten.
A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos. Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único.
A reacção catalisada por uma enzima utiliza a mesma quantidade de substrato e gera a mesma quantidade de produto que uma reação não catalisada. Tal como ocorre noutros tipos de catálise, as enzimas não alteram em absoluto o equilíbrio da reacção entre substrato e produto.
Uma outra grandeza intensiva usada em estudos com enzimas purificadas é a atividade molar de uma enzima: a “atividade molar” de uma enzima é a atividade enzímica dividida pela molaridade dessa enzima (ou a molaridade dos centros ativos se cada molécula de enzima contiver mais de um centro ativo).
Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática. A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente. Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura.
Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
(UFMA) As enzimas, biocatalizadoras de indução de reações químicas, reconhecem seus substratos através da: ... De acordo com o modelo chave-fechadura, considera-se que uma enzima encaixa-se perfeitamente em seu substrato em decorrência da sua forma tridimensional.
As enzimas são substâncias orgânicas, geralmente proteínas, que catalisam reações biológicas pouco espontâneas e muito lentas. ... A grande especificidade de uma enzima é determinada pelo tamanho e forma tridimensional, formando regiões de afinidade com os reagentes (substratos).
O substrato liga-se à enzima através do sítio ativo, local onde ocorrerá a reação catalisada pela enzima. Esta é, portanto, a região da enzima que contém resíduos de aminoácidos capazes de interagir com o substrato.
A maioria das enzimas são maiores do que o substrato sobre o qual atuam, e só uma pequena porção da enzima (cerca de 3-4 aminoácidos) está envolvida na catálise. A região que contém estes resíduos catalíticos, que se liga-se ao substrato e que desempenha a reação, é denominada de sítio activo.
Como toda proteína, elas precisam de uma temperatura e pH ideal para serem ativas nas reações. A enzima age na variação de entropia da reação, direcionando o substrato para que ele não colida de forma aleatória, aumentando a eficiência da reação. Ela também diminui a energia de ativação, sem alterar o equilíbrio desta.
As peroxidades eliminam o peróxido de hidrogênio. Os substratos dela são vários, sendo as proteínas, os péptidos como a glutationa, as moléculas de NADPH e ácidos gordos. A catalase, enzima que catalisa a dismutação do peróxido de hidrogênio, também é uma peroxidase.