A diferenciação terminal de linfócitos B em plasmócitos resulta em um estresse do retículo endoplasmático, o qual leva a ativação de uma via de dobramento de proteínas chamada UPR – Unfolded Protein Response.
Nesse órgão, os linfócitos T adquirem os receptores de membrana específicos CD4 ou CD8, além de um TCR, dos quais a maioria possuem cadeias αβ (95%) e alguns poucos cadeia γδ. Para serem ativados precisam por células apresentadoras de antígeno e por interleucinas para atuar.
LINFÓCITOS B As moléculas responsáveis pelo reconhecimento de antígenos nos LB são as imunoglobulinas de membrana, IgM e IgD. Estas são a contrapartida dos receptores de linfócitos T (TCR) e por analogia são denominadas receptores de linfócitos B (BCR) em alguns contextos.
A IgA é uma imunoglobulina encontrada em secreções, como saliva, lágrima e fluidos nasais. A IgD, por sua vez, constitui menos de 1% das imunoglobulinas presentes no plasma, mas são encontradas em grande quantidade na membrana do linfócito B.
A cadeia pesada da molécula de classe I é codificada por genes nos lócus HLA-A, HLA-B ou HLA-C. Células T que expressam moléculas CD8 reagem às moléculas do MHC classe I. Esses linfócitos geralmente têm uma função citotóxica, sendo necessário que sejam capazes de reconhecer qualquer célula infectada.