Entalpia é a quantidade de energia em uma determinada reação, podemos calcular o calor de um sistema através da variação de entalpia (∆H).
Variação de entalpia é uma grandeza física representada pela sigla ΔH (a letra grega Δ significa variação e a letra H representa entalpia) que indica a quantidade de energia absorvida ou liberada por uma reação química. Reação endotérmica: quando há absorção de energia; Não pare agora...
O cálculo da energia livre de Gibbs utiliza as variações de entalpia e entropia para determinar a espontaneidade de um sistema químico....Os dados fornecidos foram:
Tem mais depois da publicidade ;) Reações exergônicas (catabolismo) → que liberam energia para o trabalho celular a partir do potencial de degradação dos nutrientes orgânicos; Reações endergônicas (anabolismo) → que absorvem energia aplicada ao funcionamento da célula, produzindo novos componentes.
∆G (Energia livre): A energia livre ou energia livre de Gibbs (porque foi proposta apenas por esse cientista em 1878) é a energia útil do sistema que é usada para realizar trabalho.
Regulação alostérica, em termos gerais, é qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.
Atividade das enzimas também podem ser regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas.
A reacção catalisada por uma enzima utiliza a mesma quantidade de substrato e gera a mesma quantidade de produto que uma reação não catalisada. Tal como ocorre noutros tipos de catálise, as enzimas não alteram em absoluto o equilíbrio da reacção entre substrato e produto.
O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s). ... Sendo assim, fatores como temperatura e pH são capazes de alterar a atividade das enzimas e, conseqüentemente, a velocidade das reações por elas catalisadas.
Para medir uma atividade enzimática de fato, é preciso transformar estes valores de absorção, em quantidade de produto formado. Para isso é necessário a construção de uma CURVA PADRÃO DE PARA-NITROFENOLATO. Preparar soluções de p-nitrofenolato em várias concentrações diferentes (de 1 até 100 nmol).