Os inibidores seletivos da recaptação da serotonina (ISRS ou SSRI) são uma classe de fármacos usados no tratamento de síndromes depressivas, transtornos de ansiedade e alguns tipos de transtornos de personalidade.
Os inibidores são substâncias que diminuem a velocidade das reações e os anticatalisadores ou venenos de catalisador inibem a ação dos catalisadores. ... Assim, em muitas indústrias, os catalisadores são usados para acelerar reações que demorariam muito para formar pouca quantidade de produto.
Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.
São substâncias, que ao contrário dos catalisadores, aumentam a energia de ativação e, como consequência, diminuem a velocidade da reação química. O inibidor pode ser chamado também de veneno de catalisador ou anticatalisador. Antigamente, era chamado de catalisador negativo.
Um inibidor pode se ligar a uma enzima e bloquear a ligação do substrato, por exemplo, ao se ligar ao sítio ativo. Isso é chamado de inibição competitiva, porque o inibidor "compete" com o substrato pela enzima, isto é, somente o inibidor ou o substrato podem estar ligados em um determinado momento.
Resposta: inibição COMPETITIVA- os inibidores competitivos são substancias que concorrem diretamente com o substantivo especifico da enzima. ... inibição NÃO COMPETITIVA- a substancia inibidora pode ligar-se tanto a enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sitio de ligação diferente.
Ocorre quando o inibidor se combina permanentemente com a enzima, inativando-a ou destruindo-a. O ácido cianídrico e grande número de pesticidas, como o DDT, são exemplos de inibidores irreversíveis de enzimas que intervêm na respiração. Estes inibidores são também designados venenos metabólicos.
Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
O PROCESSO DE INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Os processos de inibição de enzimas estão divididos em dois tipos, inibição reversível e inibição irreversível. A diferença básica está na formação do complexo enzima-inibidor, que pode ou não ser desfeito por etapas de diluição ou diálise, dependo do processo.
Atividade das enzimas também podem ser regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas.
As enzimas alostéricas mostram relações entre velocidade inicial e concentração de substrato que diferem do comportamento enzimático do tipo Michaelis-Menten.
Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias metabólicas. Muitas vezes, elas ocupam o primeiro lugar da sequência da via metabólica e aumentam ou diminuem a atividade mediante alguns sinais, como os níveis de substrato ou a demanda energética da célula.
As enzimas são substâncias orgânicas que participam de diversas reações químicas importantes para o funcionamento do organismo. Elas estão presentes no interior das células e atuam de modo a aumentar a velocidade dos processos químicos que garantem a vida. ... Desse modo, cada reação necessita de uma enzima específica.
As enzimas são moléculas de proteínas com grande massa molar que atuam como catalisadores biológicos, também chamados de biocatalisadores, ou seja, elas conseguem acelerar o metabolismo (reações do organismo).