Para explicar a especificidade observada entre enzimas e seus substratos, Emil Fischer propôs em 1894 que o complexo enzima-substrato obedeceria a um modelo “chave-fechadura”. ... Esse encaixe facilita a modificação do substrato por parte da enzima de forma a fazê-lo reagir mais rapidamente e formar os produtos da reação.
A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica). O substrato entra no sítio de ativação da enzima, formando o complexo enzima-substrato. A reação então ocorre, convertendo o substrato em produtos e formando um complexo produtos e enzima.
A conformação da enzima precisa ser precisa para que o reagente da reação (aqui chamado de substrato) consiga se ligar na região chamada de sítio ativo ou centro ativo. ... O encaixe entre enzima e substrato é fundamental para a eficácia da atividade enzimática. Por isso, a reação é específica.
O inibidor alostérico liga-se a uma enzima em um local diferente do sítio ativo. A forma do sítio ativo é alterada de forma que a enzima não se ligue mais ao seu substrato.
A inibição reversível é subdividida em 2 classes: Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. ... Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas.
pH: Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo. Tempo: A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.