Os aminoácidos com cadeia lateral sulfurada são geralmente percebidos como sem sabor, com exceção da metionina, que apresenta um certo grau de amargura. Dos aminoácidos na forma L de tRNA conhecido, somente seis apresentam sabor doce. Somente a L-alanina e a glicina têm poder adoçante significativo.
A prolina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Pão, leite, gelatina são ricos em prolina. A cadeia lateral metil da serina contém um grupo hidroxila, caracterizando este aminoácido como um dos dois que também são alcoóis. Pode ser considerada como um derivado hidroxilado da alanina.
São formados em sua maioria por hidrocarbonetos. Os amino- ácidos dessa classe são L-alanina, L-valina, L-leucina, L-fenilalanina, L- prolina, L-triptofano, L-metionina e L-isoleucina. Os grupos R destes aminoácidos são hidrofílicos, ou solúveis em água.
Esse carbono é observado no centro do aminoácido e liga-se ao grupo amino, ao grupo carboxila, a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de cadeia lateral ou grupo R.
Uma cadeia lateral em química orgânica e em bioquímica é uma parte de uma molécula que é atacada por uma estrutura nuclear. ... Um grupo R é uma etiqueta genérica para uma cadeia lateral onde se pode fazer de tudo; entretanto, é tipicamente estável e ligada covalentemente com o átomo adjacente.
O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula é tão importante, que recebeu uma denominação especial. Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula é denominado PONTO ISOELÉTRICO.
A solubilidade de uma proteína é muito variável e depende da distribuição e da proporção dos grupos polares (hidrofílicos) e dos apolares (hidrofóbicos) na molécula. Dessa forma, muitas proteínas são solúveis em água ou soluções salinas. ... A desnaturação em geral decresce a solubilidade das proteínas.