Os principais tipos proteicos
Os dois tipos principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta.
A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. ... A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
A dobradura de proteína é um processo por que uma corrente do polipeptídeo se dobra para se transformar uma proteína biologicamente activa em sua estrutura 3D nativa. A estrutura da proteína é crucial a sua função. As proteínas dobradas são mantidas unidas por várias interacções moleculars.
O enovelamento proteico também é determinado pelas interações da proteína com o meio, sendo geralmente aquoso. Assim, o processo de enovelamento para uma mesma proteína é diferente, estando ela isolada em solução ou em ambiente celular, onde há altas concentrações de outras macromoléculas.
E uma perda da estrutura tridimensional que seja suficiente para causar a perda de função é o que ganha o nome de desnaturação. Basicamente o estado desnaturado de uma proteína não vai necessariamente corresponder a um desenovelamento completo da estrutura proteica e uma randomização de conformação.
13) O que garante o enovelamento correto da maioria das proteínas? As chaperonas. Que tem o papel de garantir o enovelamento correto.
O enovelamento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos.
A folha pregueada, ou configuração beta, é uma estrutura também mantida por pontes de hidrogênio entre as unidades peptídicas. Neste caso, entretanto, as ligações são estabelecidas entre cadeias polipeptídicas diferentes, distendidas e paralelas, ou entre segmentos distantes e distendidos de uma mesma cadeia.
A estabilização se dá pela presença das ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal.
Essa conformação ficou conhecida como alfa-hélice e ela é formada pelo estabelecimento de interações do tipo ponte de hidrogênio entre o H do grupo amino (-NH) e o O da carbonila (C = O):
Esta estrutura é estável porque se formam pontes de hidrogénio entre o C=O. do aminoácido n e o N-H do aminoácido n+4 (i.e, entre o 1º e o 5º, o 2º e o 6º, etc.).
Estrutura secundária Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β pregueada. As formas de ambas as estruturas são mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o O da carbonila de um aminoácido e o H do grupo amino de outro.
A forma como os aminoácidos interagem, com pontes de hidrogênio (interação física), ponte dissulfeto (ligação química) ou outros tipos, dependendo das propriedades dos resíduos de aminoácidos, irá determinar a forma segundo a qual cada “pedaço” da proteína irá se arranjar espacialmente (estrutura secundária).
Alfa hélice é uma estrutura molecular, secundária, repititivas e regulares presente nos polipeptídeos nas pontes de hidrogênio, nos nucleotídeos. Já o beta-folha é encontrado em várias proteínas nas quais regiões de cadeia polipeptica, diferente da alfa hélice emforma de bastão.
Polipeptídeos e proteínas são cadeias de aminoácidos presas por ligações peptídicas. ... O arranjo inteiro dos quatro átomos C,O,N,H da ligação peptídica assim como os dois carbonos vicinais da ligação é uma estrutura planar. Esta ordenação planar rígida é o resultado da estabilização por ressonância da ligação peptídica.