INTRODUÇÃO: O citoesqueleto é uma complexa rede de proteínas que determina a forma da célula. Ele é fundamental para que ocorra a movimentação celular; proporciona o suporte estrutural e mobilidade de organelas intracelulares e a estrutura para movimentação e separação de cromossomos durante a divisão celular.
Pode, até mesmo, auxiliar na divisão celular. Portanto, mais do que ser o “esqueleto” das células, o citoesqueleto é também a “musculatura” celular. São três filamentos protéicos distintos que formam o citoesqueleto: microtúbulos, filamentos intermediários e microfilamentos de actina.
Estrutura. O citoesqueleto é uma estrutura dinâmica que está presente no citoplasma das células. Ele se assemelha a uma rede, sendo formado por microtúbulos e microfilamentos (intermediários e de actina) constituídos de proteínas. Nos microtúbulos encontramos a proteína chamada de tubulina.
As células eucariontes possuem ainda um citoesqueleto, uma estrutura formada por proteínas que garante o formato da célula e a movimentação celular.
Os microtúbulos são constituídos por dímeros proteicos que se organizam em hélice, cada dímero formado por duas cadeias polipeptídicas de estruturas semelhantes, as tubulinas α e β, sendo que cada volta da hélice do microtúbulo apresenta 13 dímeros.
A polimerização ou despolimerização é um processo que depende de energia, que está sob a forma de Trifosfato de Guanosina ou Guanosina Trifosfato (GTP). Estes dois processos ocorrem em velocidades diferentes nas extremidades dos microtúbulos.
Os filamentos intermédios. Eles são muito importantes para a estrutura do núcleo à medida que são mais resistentes. Eles não são polarizados. Eles permitem a ancoragem de organelas. Eles têm um tamanho intermediário entre microfilamentos de actina e microtúbulos.
São constituídos pela polimerização da proteína globular actina G, originando os filamentos de actina F. O modelo mais aceitável é o de um filamento helicoidal formado por uma cadeia simples de monómeros. Estes monómeros são constituídos por uma cadeia polipeptídica de 374 (375 no músculo esquelético) unidades.
No músculo estriado esquelético, a contração se dá pela interação entre os dois filamentos de proteínas nos sarcômeros (actina e a miosina). A cabeça da miosina empurra os filamentos de actina, gerando a contração muscular.
O citoesqueleto (actinae miosina) participa dos movimentos celulares associados à fagocitose. Os filamentos finos são complexos constituídos principalmente por actina f, tropomiosina e o complexo Troponina (TnI,TnC,TnT).
A actina é a principal constituinte dos filamentos finos das células musculares. ... Além da contração dos músculos, o complexo actina-miosina também impulsiona outros tipos de movimentos em células não-musculares, como, por exemplo, o deslocamento de organelas citoplasmáticas e o movimento de ameboides.
O conceito atual de miosina é o de uma proteína capaz de promover a hidrólise de ATP, executar movimento de vesículas ou outro tipo de carga em filamentos fixos de actina ou provocar a translocação de filamentos de actina. ...
Em estado de repouso, o filamento de tropomiosina age cobrindo os pontos ativos da actina, impedindo assim sua ligação com o filamento de miosina. Para que ocorra a contração, o complexo troponina-tropomiosina deve ser inibido. Essa inibição ocorre através da interação da troponina com os íons cálcio.
Função. Existem três tipos de troponinas: T, I e C (siglas: TNT, TNI e TNC). Juntas elas actuam sobre os filamentos de actina, regulam a força e velocidade da contração muscular. Tem grande afinidade pela tropomiosina.
A Tropomiosina é uma proteína filamentosa, que se localiza cursando ao longo do sulco de cada filamento torcido do filamento de actina. No repouso sua função é cobrir o sítio fixador de miosina na actina. ... Troponina T (Tropomiosina) tem a função de ligar o complexo troponina a tropomiosina.
A troponina I mostrou que é eficaz para predizer o risco de mortalidade e de eventos cardíacos em pacientes com angina instável, para estimar o tamanho do infarto após reperfusão e por ser um marcador específico de lesão cardíaca durante a cirurgia de revascularização miocárdica [6].
Aumento de troponina significa que está ocorrendo necrose de miócitos. Isso é igual a infarto? Não obrigatoriamente. Dizemos que há infarto agudo do miocárdio quando há morte de células cardíacas devido à desbalanço entre oferta e demanda de oxigênio.
Ao ligar íons de cálcio, a troponina altera sua forma e desliza a tropomiosina para fora, expondo os sítios de ligação actina-miosina; -A miosina interage com a actina em ciclos de pontes cruzadas, como descrito anteriormente.
A contração em músculos esqueléticos ocorre graças à presença de duas proteínas importantes: a actina e a miosina. Os músculos esqueléticos são formados por centenas de células alongadas conhecidas como fibras musculares.
As células musculares estriadas apresentam pacotes muito finos de fibras contráteis em seu citoplasma, conhecidas como miofibrilas. O conjunto das duas principais proteínas, miosina (espessura grossa) e actina (espessura fina), corresponde à miofibrila.
PROTEÍNAS CONTRÁTEIS. As proteínas contrácteis são proteínas fibrosas que interagem entre si formando fibras muito resistentes responsáveis pela mobilidade das estruturas celulares. Fibras do Tipo II – Também são conhecidas como fibras brancas.
É composto pela proteína miosina (mais especificamente miosina II). Filamento fino. É formado por monómeros de actina, nebulina, tropomiosina e troponina. Além destes filamentos, está presente uma proteína gigante denominada titina, que possui um alto grau de elasticidade.