O transporte de H+ e CO2 pela hemoglobina e hemácias tem como resultado uma mudança no pH do sangue. O pH do sangue, por outro lado, altera a afinidade da hemoglobina pelo O2. Todas estas mudanças, tornam a hemoglobina uma molécula ideal para sua função: recolher oxigênio nos pulmões e libera-lo nos tecidos.
Esse fato indica que a mioglobina tem alta afinidade pelo oxigênio em comparação com a hemoglobina. Conforme mostra a figura 3.
A mioglobina é uma pequena proteína transportadora de oxigênio encontrada nos músculos esqueléticos e cardíaco. Sua função é acumular oxigênio nas células musculares para a produção de energia necessária à contração muscular.
A primeira reação para a síntese do grupo heme ocorre na mitocôndria pela união de uma molécula de succinil-CoA e uma molécula de glicina através da reação catalisada pela enzima aminolevulinato sintetase (ALA sintetase).
As três porfirinas de importância clínica são: protoporfirina, uroporfirina e coproporfirina. A protoporfirina está amplamente distribuída pelo corpo e desempenha a função de precursor do grupo heme na composição da hemoglobina e mioglobina, bem como da catalase e dos citocromos.
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
A proteína que exerce o papel de transporte e armazenamento de oxigênio dentro dos músculos é a mioglobina [12]. A mioglobina é encontrada no músculo esquelético, cardíaco e liso [13,4]. É uma hemeproteína citoplasmática composta por uma única cadeia de polipeptídeo de 154 aminoácidos.