Resumindo, elas são parecidas, entretanto, possuem funções diferentes. O lisossomo cuida de fazer a digestão intracelular, enquanto o peroxissomo cuida de proteger a célula de certos resíduos tóxicos e converte a gordura em glicose.
As peroxidades eliminam o peróxido de hidrogênio. Os substratos dela são vários, sendo as proteínas, os péptidos como a glutationa, as moléculas de NADPH e ácidos gordos. A catalase, enzima que catalisa a dismutação do peróxido de hidrogênio, também é uma peroxidase.
Significado de Peroxidase substantivo feminino Enzima que catalisa as reações de oxidação.
A peroxidase é uma importante enzima das plantas (EC 1.
Mecanismo reacional As peroxidases hemicas possuem um grupo heme, em que o íon de ferro se encontra no estado de oxidação Fe(III) entre ciclos catalíticos. Uma molécula de peróxido oxida este íon, formando a espécie ferrilo, Fe(IV)=O (um átomo de oxigênio ligado por uma ligação dupla ao íon Fe4+).
Os peroxissomos são responsáveis pelo armazenamento das enzimas que catalisam o peróxido de hidrogênio (H 2O 2), uma fonte de radicais livres, sendo uma substância tóxica para a célula. ... A enzima nomeada de catalase sofre reação com o peróxido de hidrogênio e produz H 2O – água e O 2 – oxigênio molecular.
A pepsina é uma enzima digestiva que é produzida pelas paredes do estômago, sendo ativada pelo suco gástrico, e tem como função desdobrar as proteínas em peptídeos mais simples (aminoácidos). Ela só reage em meio ácido.
pH: Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo. Tempo: A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.
Os resultados mostraram que a enzima apresenta atividade máxima na faixa de pH entre 6,0 e 8,0, com o valor médio de atividade máxima em pH 7,0. Para o estudo do efeito da temperatura na atividade da catalase de batata doce, foram testados sistemas de reação incubados em temperaturas entre 8 °C a 45°C (Figura 1B).
+ Positiva: formação de precipitado branco e aglutinação dos microrganismos da suspensão, após 15 segundos, no círculo que contém o plasma. - Negativa: ausência de aglutinação no círculo que contém o plasma. A presença de precipitado ou aglutinação, torna a prova inespecífica, devendo ser repetida a prova em tubo.
Teste da catalase Finalidade: A presença da catalase permite separar os estreptococos catalase negativa de outros cocos Gram-positivos produtores de catalase, por exemplo, estafilococos. A enzima catalase converte o peróxido de hidrogênio em oxigênio e água. A liberação do oxigênio se observa pela formação de bolhas.
Centro ativo ou sítio catalítico de uma enzima é a porção da molécula onde ocorre a atividade catalítica.
Mecanismo de ação enzimática A conformação da enzima precisa ser precisa para que o reagente da reação (aqui chamado de substrato) consiga se ligar na região chamada de sítio ativo ou centro ativo. ... O encaixe entre enzima e substrato é fundamental para a eficácia da atividade enzimática. Por isso, a reação é específica.
O calor é um dos fatores que podem destruir essa integridade, provocando o fenômeno conhecido como desnaturação protéica. As enzimas, como proteínas, também essão sujeitas a esse processo, que podem ocasionar a perda, algumas vezes reversível, de atividade.
O sítio ativo de uma enzima é a parte que efetivamente se liga ao substrato para que a reação ocorra, já o sítio alostérico é a parte na qual um inibidor alostérico, também chamado inibidor não competitivo, pode ligar-se à enzima para inibir seu funcionamento.
As enzimas possuem um sítio regulatorio onde há o encaixe de um modulador que pode ser positivo ( acelera a reação) ou negativo ( retarda a reação). Esses moduladores ao se ligarem provocam uma mudança CONFORMACIONAL no sítio adjacente.
O sítio alostérico é a parte na qual um inibidor alostérico, também chamado inibidor não competitivo, pode ligar-se à enzima para inibir seu funcionamento.
Podemos afirmar que os termos sítio ativo e sítio alostérico estão relacionados diretamente aos mecanismos desenvolvidos pelas enzimas. Sabemos que as enzimas são tipos de proteínas que apresentam capacidade de modular as reações químicas, por intermédio da diminuição da energia de ativação.
O processo de regulação da atividade enzimática denominado retroinibição ou feedback, consiste na inibição da enzima, geralmente do início da cadeia de uma via de biossíntese, por exemplo, pelo produto final da mesma via.