Como apenas uma molécula de oxigênio liga-se ao ferro, cada molécula de hemoglobina liga-se a quatro moléculas de oxigênio. Ao chegar aos tecidos, essa combinação é revertida, e o oxigênio é disponibilizado para as células.
A hemoglobina que predomina nos eritrócitos do adulto (HbA), possui duas cadeias polipeptídicas (um par idêntico) que contêm 141 aminoácidos e são denominadas cadeias alfa (α). O par restante de cadeias idênticas contém 146 aminoácidos, e são denominadas cadeias beta (β). Essas cadeias formam junto um tetrâmero.
Cada molécula da proteína liga-se a quatro moléculas de O2 e cada hemácia possui aproximadamente 250 milhões de hemoglobinas. Deste modo, a hemoglobina é capaz de transportar aproximadamente 1 bilhão de moléculas de O2.
Resposta: Explicação: A taxa em que a hemoglobina (Hb) se liga ou se desliga reversivelmente do oxigênio é regulada principalmente pela temperatura, pelo pH sanguíneo, pela pressão parcial de gás carbônico e pela concentração sanguínea de difosfoglicerato (DPG).
→ Anemia falciforme Na anemia falciforme as hemácias apresentam uma forma de foice. A anemia falciforme é um problema de saúde desencadeado por uma alteração na hemoglobina. O que se observa nesses casos é que um aminoácido da hemoglobina é substituído, formando uma hemoglobina anormal (Hb S).
O pH local e a pressão parcial de oxigênio afetam a afinidade da Hb pelo O2 como mostrado abaixo. Além disso, as hemácias contêm um composto denominado BPG (2,3-bifosfoglicerato) que diminui a afinidade da Hb por O2.
Os sintomas da fecundação são os da gestação, sendo os mais comuns: