As enzimas alostéricas mostram relações entre velocidade inicial e concentração de substrato que diferem do comportamento enzimático do tipo Michaelis-Menten.
Um modulador alostérico é, em bioquímica e farmacologia, uma substância capaz de modular o efeito de um ligante ortostérico, ex: um agonista ou um agonista inverso em uma proteína alvo, ligando-se a um sítio diferente.
k2 também é designado como kcat ou turnover, o valor máximo de reacções enzimáticas catalisadas por segundo. que é aproximadamente igual à concentração [ES] em condições de saturação. Esta equação de Michaelis-Menten é a base da maior parte da cinética enzimática mono-substrato.
O Km e Vmax são duas constantes de extrema importância no estudo das reações enzimáticas. ... Na determinação da atividade de uma enzima, a concentração do substrato deve ficar em torno de 10 Km ou, se não for possível, deverá atingir o limite da solubilidade.
Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato, com Vmáx (velocidade máxima) e Km (concentração de substrato produzindo taxa de reação de 1/2 Vmáx) marcada.
A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reacção enzimática é metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten.
Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
Compreender que a velocidade máxima (Vmax) de uma reação é uma "variável", já que depende da concentração de enzimas, não é simples apenas mostrando as equações matemáticas que levam à dedução da equação de Michaelis-Menten.
O inibidor alostérico liga-se a uma enzima em um local diferente do sítio ativo. A forma do sítio ativo é alterada de forma que a enzima não se ligue mais ao seu substrato.
Ativadores enzimáticos são moléculas que unem enzimas e aumentam sua atividade. Podem também ser definidos como substâncias, mas que não sejam o catalisador de uma reação enzimática ou uma das substâncias do substrato que aumente a taxa de reação enzimática.
Ocorre quando o inibidor se combina permanentemente com a enzima, inativando-a ou destruindo-a. O ácido cianídrico e grande número de pesticidas, como o DDT, são exemplos de inibidores irreversíveis de enzimas que intervêm na respiração. Estes inibidores são também designados venenos metabólicos.
Zimogênio é o dado ao substrato que ativa uma enzima que está inativada, pode ser feita por outra enzima ou por substancias diversas, orgânicas ou não. O zinco e o cobre são exemplos de zimogênio.
Coenzima é uma molécula orgânica ou metalorgânica unida a uma enzima, que juntas tem uma função catalítica, e que é necessária ao funcionamento da mesma. ... Muitas vitaminas são coenzimas de processos vitais, daí sua importância. A coenzima A, por exemplo, é importante na respiração celular.
Proteases (proteínases, peptidases ou enzimas proteolíticas, EC 3.
A protease é o grupo de enzimas do sistema digestivo que decompõe as proteínas contidas nas carnes, nozes e queijos. O estômago e o pâncreas criam protease, de modo que o processamento das proteínas começa mais no sistema digestivo do que os carboidratos.
Ao processo de degradação de proteínas por hidrólise enzimática, dá-se o nome de proteólise (do grego, proteo = proteína, lise = quebra, separação). ... A proteólise é controlada pela ação de proteases que inibem a ação de outras proteases.
“Se a degradação ocorrer por meio de um grupo de bactérias ou por uma única bactéria, são produzidas enzimas, as proteases ou proteolíticas, que hidrolisam – quebram a ligação na presença de água – as ligações ésteres e depois degradam os monômeros, que são as unidades que compõem os plásticos, formando dióxido de ...