A constante de Michaelis Menten é portanto a concentração de substrato para a qual a velocidade da reacção é metade da velocidade máxima. Um inibidor competitivo de uma enzima é uma molécula capaz de se ligar à enzima e impedir a ligação da mesma ao substrato.
Esta equação de Michaelis-Menten é a base da maior parte da cinética enzimática mono-substrato. A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reacção enzimática é metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten.
Compreender que a velocidade máxima (Vmax) de uma reação é uma "variável", já que depende da concentração de enzimas, não é simples apenas mostrando as equações matemáticas que levam à dedução da equação de Michaelis-Menten.
As enzimas são substâncias de natureza protéica, consideradas catalisadores biológicos, facilitando a ocorrência das reações, diminuindo a energia de ativação dos reagentes, também denominados de substratos enzimáticos, sendo essa energia o potencial inicial para desencadear uma reação.
As ligações químicas entre enzima e substrato são, geralmente, muito fracas e não covalentes, para serem reversíveis. Quando enzima e substrato se ligam formam o complexo enzima-substrato.