Esta estrutura é estável porque se formam pontes de hidrogénio entre o C=O. do aminoácido n e o N-H do aminoácido n+4 (i.e, entre o 1º e o 5º, o 2º e o 6º, etc.).
Estrutura secundária Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β pregueada. As formas de ambas as estruturas são mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o O da carbonila de um aminoácido e o H do grupo amino de outro.
As cadeias beta-pregueadas são interações iônicas que ocorrem em proteínas não fibrosas, como é o caso das globulinas. Já as alfa-hélices são interações que ocorrem em proteínas fibrosas, como a queratina. ... As interações são importantes para a conformação secundaria e terciaria das proteínas.
Estrutura Secundária Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
13- Qual a diferença entre a hélice do colágeno e a hélice comum? R.: Hélice do colágeno é mais forte por possuir 2 hélices entrelaçadas, ao contrario da hélice comum, que possui apenas uma.
Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa. Um exemplo comum é o que acontece com o ovo quando ele é cozido ou frito.
Quaternária o A grande maioria das proteínas são formadas por duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) que interagem entre si por meio de forças intermoleculares. A estrutura quaternária é o resultado da associação das subunidades à formação proteína funcional.
As proteínas podem diferir umas das outras nos seguintes aspectos: pela quantidade de aminoácidos da cadeia polipeptídica; ▪ pelos tipos de aminoácido presentes na cadeia; ▪ pela sequência em que os aminoácidos se dispõem na cadeia.
Estrutura secundária É caracterizada por interações entre aminoácidos dentro da mesma cadeia e faz com que a estrutura se dobre. Esse arranjo espacial se refere a aminoácidos que estão mais próximos entre si na estrutura.
Os tipos de interações que são responsáveis por manter a estrutura tridimensional de uma proteína principalmente são ligações covalentes, pontes de hidrogênio, Interações hidrofóbicas, entre outras.
As subunidades unem-se através das mesmas forças intermoleculares citadas anteriormente, com destaque especial para as interações hidrofóbicas e excetuando as ligações covalentes. A insulina, a quimiotripsina e a hemoglobina são exemplos de proteínas que apresentam estrutura quaternária.
Na sua forma funcional, a cadeia de aminoácidos que compõe uma proteína está enovelada em uma estrutura tridimensional. Essa estrutura determina a função da proteína, organizando em uma região do espaço, chamada de sítio ativo da proteína, aminoácidos-chave com orientação espacial definida para a execução da função.
11- Quais são os tipos de interações intramoleculares (dentro da própria proteína) responsáveis em manter a estrutura terciária de uma proteína? Resposta: Interações não covalentes: Ligação hidrogênio (antigamente conhecida como ponte de hidrogênio), interações hidrofóbicas e ligações eletrostáticas ou iônicas.