Eliminação pela urina de uma quantidade anormal de porfirina.
Porfiria é, mais frequentemente, resultado de uma mutação genética herdada em um dos genes envolvidos na produção de heme, embora fatores ambientais também possam desencadear os sintomas em alguns casos.
As porfirinas atuam como compostos intermediários na biossíntese do heme formadas pelo encontro de uma molécula de succinil-CoA e uma molécula de glicina em organismos animais. Nos vegetais, ao invés da glicina, ocorre a união de uma molécula de succinil-CoA e uma molécula de glutamato.
A sintomatologia decorrente engloba sintomas cutâneos, decorrentes do acúmulo de porfirinas nas camadas mais superficiais da pele, e sintomas neuroviscerais, relacionados ao acúmulo de ALA e PBG. Para o diagnóstico de porfiria, é necessária a dosagem das profirinas nas fezes e na urina.
A porfiria aguda intermitente (PAI) é uma doença genética rara, autossômica dominante, decorrente de um distúrbio na via hepática da biossíntese do heme, causado pela redução dos níveis da enzima porfobilinogênio desaminase (PBG-D).
Substâncias químicas como solventes clorados, hexaclorobenzeno, bifenilas polihalogenadas, dioxinas, cloreto de vinila, tetracloreto de carbono, benzeno, clorofórmio. Metais pesados como chumbo, mercúrio e arsênio.
A porfiria cutânea tardia é a porfiria mais frequente e provoca bolhas e fragilidade da pele exposta ao sol. A pessoa tem bolhas cronicamente recorrentes nas áreas do corpo expostas ao sol. O excesso de ferro pode se acumular no fígado e causar lesões hepáticas.
Helena aprendeu a conviver com a doença, embora tenha de respeitar limitações e seguir uma lista de instruções como evitar estresse, não engravidar, não fazer dieta para perder peso e ficar atenta a remédios contraindicados para ela. A principal dificuldade no tratamento da porfiria é identificar a doença.
Qual especialista devo procurar para tratar minha prima com porfiria aguda intermitente? São capacitados: clínico geral; pediatra; hematologista, neurologista; dermatologias ( porfiria curânea) ; geneticistas.
Heme é um grupamento químico que contém ferro e integra a hemoglobina (proteína dos glóbulos vermelhos do sangue) e a mioglobina (proteína encontrada nos músculos). Este átomo de ferro do grupo heme exerce a função de ligação com o oxigênio nas células.
O grupo heme tem importância biológica por ser grupo prostético de proteínas, conhecidas como hemeproteínas. Uma das hemeproteínas mais conhecidas é a hemoglobina, que é responsável por carrear O2 no sangue e pela coloração vermelha do sangue.
O grupo heme contém um átomo de ferro central em seu interior, mantido no estado ferroso. O ferro é o responsável pela captação do oxigênio, uma vez que o mineral se liga ao oxigênio com facilidade.
HEMEPROTEÍNAS: São aquelas que através de hidrólise liberam outro componente além dos aminoácidos. Quase todo oxigênio transportado pelo sangue está ligado à Hemoglobina. Os eritrócitos são discos bicôncavos pequenos (6-9 μm).
O grupo heme se liga a uma cavidade formada na estrutura terciária da mioglobina. O grupo heme se complexa à proteína através de um resíduo de histidina, que participa da ligação da molécula de oxigênio molecular.
O transporte de oxigênio acontece porque essa molécula liga-se ao ferro da hemoglobina, formando a oxi-hemoglobina. Como apenas uma molécula de oxigênio liga-se ao ferro, cada molécula de hemoglobina liga-se a quatro moléculas de oxigênio.
O heme é a protoporfirina IX ligada ao ferro (Fe2+). A ligação do oxigênio à mioglobina e à hemoglobina é feita por meio do átomo de ferro. O grupo Heme está localizado dentro de uma fenda hidrofóbica na estrutura das hemoproteínas.
A hemoglobina apresenta uma maior afinidade para o monóxido de carbono do que para o oxigênio, sendo estimada uma afinidade de 200 vezes mais pelo monóxido de carbono.
Esse fato indica que a mioglobina tem alta afinidade pelo oxigênio em comparação com a hemoglobina. Conforme mostra a figura 3.
É a tendência do O2 de ser liberado da hemoglobina quando a PCO2 aumenta. Isso acontece, pois a ligação do CO2 à hemoglobina diminui sua afinidade com o O2.
A nível celular quatro fatores são conhecidos por influenciar a afinidade entre o oxigênio e as hemácias (hemoglobina). Estes são pH, dióxido de carbono (CO2), temperatura, e certos fosfatos orgânicos (Brewer, 1974), representados na Figura 4.
O pH local e a pressão parcial de oxigênio afetam a afinidade da Hb pelo O2 como mostrado abaixo. Além disso, as hemácias contêm um composto denominado BPG (2,3-bifosfoglicerato) que diminui a afinidade da Hb por O2.
Esse efeito foi identificado em 1904 pelo fisiologista dinamarquês Christian Bohr, pai do físico Niels Bohr. Ou seja, a ligação entre a Hb e o O2 resulta em uma liberação de prótons que diminui o pH. Portanto, uma diminuição do pH (aumento de H+) resulta em uma dissociação entre o oxigênio e a hemoglobina.
O monóxido de carbono possui cerca de 200 vezes mais afinidade com a hemoglobina que o gás oxigênio e, ao ligar-se a ela, diminui a quantidade de hemoglobina disponível para o transporte de O2 pelo corpo humano. Essa competição com o oxigênio pode levar à morte por asfixia.
O monóxido de carbono é um gás incolor e inodoro que, quando inalado, impede que o sangue transporte oxigênio e não permite que os tecidos o utilizem com eficácia.
Efeitos do monóxido de carbono no ambiente Algumas das consequências do aquecimento global são: elevação do nível dos mares, alteração dos padrões pluviométricos do planeta, transformação dos ecossistemas, afetando os seres vivos neles residentes, podendo levar à migração de espécies ou a colapsos de suas populações.
A existência de uma intoxicação crônica de monóxido de carbono resultante de uma exposição prolongada a baixas concentrações pode ocasionar efeitos tóxicos cumulativos, como insônia, cefaleia, fadiga, diminuição da capacidade física, de aprendizado e trabalho, tonturas, vertigens, náuseas, vômitos, distúrbios visuais, ...
O escapamento dos automóveis libera monóxido de carbono. O monóxido de carbono é tóxico quando inalado, porque combina com a hemoglobina, a substância que transporta oxigênio nas células vermelhas do sangue. A hemoglobina, então, não pode tomar o oxigênio do ar. A falta de oxigênio faz que as células e tecidos morram.