As ligações que unem o antígeno ao sítio de ligação do anticorpo são todas não-covalentes por natureza. Elas incluem pontes de hidrogênio, ligações eletrostáticas, forças de Van der Waals e hidrofóbicas. Ligações múltiplas entre o antígeno e o anticorpo garantem que o antígeno será ligado fortemente ao anticorpo.
Anticorpos ligam antígenos via contato com aminoácidos nos CDRs, mas os detalhes da ligação dependem do tamanho e forma do antígeno. Os anticorpos podem reconhecer epitopos (determinantes antigênicos) que são conformacionais/ descontínuos ou epitopos lineares/contínuos.
Os antígenos T-dependentes normalmente são proteínas e exigem a participação de T auxiliar, MHC-II e células como macrófagos para apresentação de antígenos. Já os antígenos T-independentes são aqueles capazes de estimular os linfócitos B a produzir anticorpos sem o auxílio dos linfócitos T.
Podemos diferenciar cinco classes distintas de anticorpos, as quais são chamadas de IgM, IgG, IgA, IgD e IgE. Como vimos anteriormente, Ig é uma abreviação de imunoglobulina, já as letras que acompanham essa abreviação dizem respeito à classe específica.
Anticorpos são glicoproteínas, também chamadas de imunoglobulinas, que possuem como principal função garantir a defesa do organismo. Essas glicoproteínas de defesa atuam de diferentes formas para evitar que uma partícula invasora cause danos à saúde.