As enzimas são substâncias de natureza protéica, consideradas catalisadores biológicos, facilitando a ocorrência das reações, diminuindo a energia de ativação dos reagentes, também denominados de substratos enzimáticos, sendo essa energia o potencial inicial para desencadear uma reação.
Como há duas moléculas participando, a reação é dita bimolecular, e daí o símbolo SN2. Sn1 ocorrerá quando houver substituição de apenas 1 molécula, já Sn2 é uma substituição bimolecular.
À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de SUBSTRATO. O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s).
Molécula sobre a qual atua uma enzima. Uma enzima atua sobre o substrato, combinando-se com ele e ativando-se de tal modo que o substrato sofre uma alteração química posterior, ao mesmo tempo que deixa de se combinar com a enzima.
As enzimas oxidativas podem ser um desses agentes, pois, como já descrito, agem na lignina através da formação inicial de um radical catiônico que induz a ruptura de ligações e a consequente degradação química dos intermediários formados.
desnaturação enzimática é quando a enzima perde suas propriedades e desnaturação proteica é quando a proteína é apresentada à condições diferentes que estava no interior da célula e isso altera sua estrutura.
Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática. A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente. Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura.
Quais fatores influenciam a atividade das enzimas? Os dois fatores que influenciam as enzimas por questões de alterações de reação podem ser a acidez, em medição de PH, tanto a temperatura. Por exemplo, na temperatura, devido aumento, a velocidade de enzimas se alteram assim fazendo a desnaturação da estrutura.
O chamado pH ótimo é o pH em que a atividade enzimática é máxima. Gráfico da influência do pH na velocidade da ação de três enzimas diferentes. A Pepsina, que tem ação em pH ácido, a tripsina, que tem ação em pH básico, e a amilase salivar, que age em pH neutro.
As enzimas podem ser reguladas por outras moléculas que aumentam ou reduzem sua atividade. As moléculas que aumentam a atividade das enzimas são chamadas de ativadoras, as moléculas que diminuem a atividade de uma enzima são chamadas de inibidoras.
As enzimas podem ser classificadas em: hidrolases, ligases, oxidoredutases, transferases, liases e isomerases. Bioquimicamente, alguns fatores podem influenciar a atividade enzimática, como a temperatura e o pH.
Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
O processo de regulação da atividade enzimática denominado retroinibição ou feedback, consiste na inibição da enzima, geralmente do início da cadeia de uma via de biossíntese, por exemplo, pelo produto final da mesma via.
O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática.
O efeito alostérico acontece quando uma outra molécula se liga em outro local da proteína (que não seja o sítio ativo), e essa ligação altera a afinidade da proteína com o seu substrato. Essas moléculas são chamadas moduladores alostéricos.
Um zimógeno ou pró-enzima é um precursor enzimático inactivo. Um zimógeno requer uma alteração bioquímica para que se torne numa enzima activa. Essa mudança normalmente ocorre num lisossomo, local onde uma parte específica do precursor enzimático sofre clivagem de molde a ser activado.