A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica). O substrato entra no sítio de ativação da enzima, formando o complexo enzima-substrato. A reação então ocorre, convertendo o substrato em produtos e formando um complexo produtos e enzima.
No que se refere à indústria de alimentos, a aplicação da tecnologia enzimática já é um fato consumado no mundo todo, com grande potencial no Brasil, devido à influência de empresas de setores de ponta na produção alimentícia, redução de custos e melhoria da qualidade. Conforme mostra o Quadro 1, o uso de enzimas pelo setor alimentício é amplo, principalmente no tratamento de tecidos vegetais e de polissacarídeos. Talvez os setores de alimentos e bebidas sejam os mais indicados para a absorção inicial de produtos e processos alternativos, que atendam as exigências do mercado consumidor ávido por soluções conforme os padrões atuais considerados ideais de alimentação e saúde.
As ribozimas são moléculas de RNA que atuam catalisando reações como se fossem enzimas. Assim como as enzimas, essas moléculas de RNA são extremamente específicas para um determinado substrato e permanecem integras após a reação.
As enzimas podem ser constitutivas ou indutivas. As constitutivas são sintetizadas em quantidades independentes do micro-ambiente celular e são aquelas enzimas presentes em quantidades constantes nas células, independente do estado metabólico do organismo, por exemplo: enzimas que participam das vias centrais do catabolismo, como a seqüência glicolítica. As enzimas indutivas são aquelas cuja síntese é sensivelmente aumentada pela presença de um indutor no meio de cultura. Os indutores normalmente são análogos ou derivados do substrato. Alguns indutores da síntese de enzimas comerciais são bastante conhecidos, como por exemplo: amido, dextrina e maltose indutores de α-amilase produzida por Bacillus sp; lactose, sacarose e monopalmitato de celulase por Trichoderma lignorum; lactose de lactase por Aspergillus nidulans; colesterol de lipase por Candida paralipolítica.
Os processos de inibição de enzimas estão divididos em dois tipos, inibição reversível e inibição irreversível. A diferença básica está na formação do complexo enzima-inibidor, que pode ou não ser desfeito por etapas de diluição ou diálise, dependo do processo.
A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos. Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P).
As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em seres vivos. Elas aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o metabolismo. Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente lentas. Durante a reação, as enzimas não mudam sua composição e também não são consumidas.
As vantagens no uso de enzimas em tecnologias ou em processos vivos, possibilitam uma gama de reações e rotinas bioquímicas, com seus benefícios de alta seletividade, condições brandas de reação (pressão, temperatura e pH) e menores problemas ambientais e toxicológicos .
Uma coenzima é uma substância que trabalha com uma enzima para iniciar ou auxiliar a função da enzima. Pode ser considerado uma molécula auxiliar para uma reação bioquímica. As coenzimas são moléculas pequenas, não proteináceas, que fornecem um local de transferência para uma enzima funcional.
Apesar de serem proteínas, as enzimas não mudam sua composição química e nem podem ser consumidas pelo organismo. Ao final do processo, elas sempre estarão lá, prontas para participar de outra reação.
Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima (porção proteica) + Coenzima ou Cofator (porção não proteica ou radical prostético). Enzimas são estruturas biocatalizadoras de importante função no organismo. ... A combinação das duas estruturas forma a Holoenzima ou simplesmente enzima.
Enzimas são catalisadores orgânicos efetivos, responsáveis por milhares de reações bioquímicas coordenadas, envolvidas nos processos biológicos dos sistemas vivos. São macromoléculas pertencentes à classe das proteínas globulares. Algumas são holoproteínas constituídas unicamente de unidades específicas de aminoácidos, enquanto outras são heteroproteínas que possuem uma parte não protéica, o cofator, necessária à atividade catalítica.
As enzimas são substâncias orgânicas que participam de diversas reações químicas importantes para o funcionamento do organismo. Elas estão presentes no interior das células e atuam de modo a aumentar a velocidade dos processos químicos que garantem a vida. Essas substâncias possuem alto grau de especificidade.
Enzimas são, em sua maioria, proteínas capazes de aumentar a velocidade das reações biológicas, diminuindo a energia necessária para desencadear a reação (energia de ativação), sem que haja aumento da temperatura – o que poderia ser incompatível com a vida. Dessa forma, podemos dizer que elas atuam como catalisadores.
O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, mais propriamente conhecido como substrato. é formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo se desfaz, liberando os produtos da reação a enzima, que permanece intacta embora tenha participado da reação.
Energia de ativação é a energia mínima para que uma reação química possa ocorrer, ou seja, é um dos fatores determinantes para a ocorrência de uma reação, juntamente com o contato e a colisão favorável entre as moléculas dos reagentes.
Catálise, em química, é o aumento da velocidade de uma reação, devido à adição de uma substância (catalisador); sendo assim, a catálise pode ser simplesmente definida como sendo a ação do catalisador. ... Os promotores ou ativadores são substâncias que aumentam a atividade catalítica, quando não são catalisadores.
Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática. A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente. Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura.
A catalase é responsável por catalisar a deterioração do peróxido de hidrogênio - comumente conhecido como água oxigenada, da água e do oxigênio. Essa é uma função importante pelo fato do peróxido de hidrogênio ser um elemento muito tóxico para as células.
Função da Catalase A catalase produz água e oxigênio, duas substâncias que não trazem prejuízos ao organismo. Ao realizar a decomposição, a catalase neutraliza a ação tóxica do peróxido de hidrogênio e equilibra a sua produção no organismo. ... A catalase é considerada uma das enzimas mais eficazes encontrada nas células.
Água. A molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio. ... Entre as funções da água nos organismos, podemos citar seu papel como solvente, reagente, na regulação do equilíbrio térmico e como lubrificante. Quase todas as reações químicas ocorrem em solução.
Perante a desidratação, o sistema digestivo pode sofrer e ter problemas no seu funcionamento, manifestando esse 'estresse' através da obstipação ou prisão de ventre. Dana refere: "não ter água suficiente no trato gastrointestinal pode tornar as fezes mais secas e, portanto, mais difíceis de evacuar".